Enzyme: Definition, Aufbau, Klassifikation

Grundlagen der Enzyme

Enzyme sind komplexe Proteinbiokatalysatoren, die chemische Reaktionen beschleunigen, ohne von ihnen verbraucht zu werden. Aufgrund des ständigen Stoffwechselbedarfs des Körpers würde das Fehlen von Enzymen das Leben unmöglich machen, da die Reaktionen ohne diese Moleküle zu langsam ablaufen würden. Enzyme haben viele Funktionen, einschließlich des Abbaus und der Synthese von Makromolekülen (Katabolismus und Anabolismus), der Signalübertragung, der Energieerzeugung (Adenosintriphosphat, ATP), Ionenpumpen/ aktiver Transport, Abwehr- und Abbaureaktionen (Oxidation, Reduktion, Hydrolyse), Zellregulation, Bewegung (Myosin-ATPase, Transport intrazellulärer Substanzen) und Immunantworten.

Redaktionelle Verantwortung: Stanley Oiseth, Lindsay Jones, Evelin Maza

Inhalt

Überblick

Enzymspezifität

Klassifikation

Isoenzyme, Coenzyme und Prosthetische Gruppen

Klinische Relevanz

Quellen

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Überblick

Definition

Ein Enzym ist ein Protein mit einem aktiven Zentrum, um Reaktionen unter verringerter Aktivierungsenergie durchzuführen.

Enzymeigenschaften

Komplexes Protein und Biokatalysator (Katalysator biologischen Ursprungs)
Nach der Reaktion unverändert
Identifiziert durch das Vorhandensein des Suffixes „-ase“ (z.B. Lactatdehydrogenase)
Hochspezifisch für bestimmte Substrate und Produkte
- Substrat (S): eine Substanz, auf die das Enzym einwirkt
- Enzym-Substrat (ES)-Komplex: temporäres Molekül, das durch die nicht-kovalente Bindung des Enzyms und des Substrats gebildet wird über:
  - Ionische Wechselwirkungen: Verbindungen zwischen geladenen Molekülen
  - Hydrophobe Wechselwirkungen
  - Van-der-Waals-Kräfte: schwache intermolekulare Anziehung zwischen ungeladenen Molekülen
  - Wasserstoffbrückenbindung
- Produkt (P): Molekül, das durch die enzymatische Reaktion entsteht
Funktionsänderung durch pH und Temperatur

Enzymkinetik — Zusammenhang zwischen Substraten und Enzymen, der reversiblen enzymatischen Reaktion sowie der Produktbildung und -freisetzung
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Aktives Zentrum

Bereich eines Enzyms zur Bindung von bestimmten Substratmolekülen und somit Reaktionserleichterung
Aufbau aus Bindungs- und katalytischen Zentren
Bindungszentrum: Bereich der Substratbindung
Katalytisches Zentrum: Bereich der reduzierten Aktivierungsenergie (Energie, die für den Ablauf einer Reaktion benötigt wird)

Enzymspezifität

Substratspezifität: Jedes Enzym kann nur ein bestimmtes Substrat umwandeln. Dies basiert auf dem „induced fit“-Modell, bei dem sich die Bindungsstelle des Enzyms an ein bestimmtes Substrat anpasst.
Stereospezifität: Substrate müssen als spezifisches Isomer vorliegen (z.B. kann Laktatdehydrogenase nur L-Laktat in Pyruvat Pyruvat Glykolyse umwandeln und nicht das Isomer D-Laktat).
Gruppenspezifität: Enzyme reagieren mit einer spezifischen chemischen Gruppe (z.B. einer Aminogruppe), die sich auf dem Substrat befindet.
Reaktionsspezifität: Jedes Enzym kann nur einen bestimmten Reaktionstyp katalysieren (z.B. Hydrolyse).

Klassifikation

Enzymbenennung

Der erste Teil des Namens beschreibt das Substrat. Der letzte Teil beschreibt die Enzymfunktion. Im ersten Teil wird das Produkt beschrieben, wenn Folgendes zutrifft:

Das Produkt ist biochemisch wichtig (z.B. Pyruvatkinase).
Das Enzym gehört zu der Ligase-Kategorie (z.B. Glutaminsynthetase).
Ein Enzym mit der gleichen Funktion existiert bereits und wirkt auf das Substrat (z.B. Pyruvat-Dehydrogenase und Laktat-Dehydrogenase).

Enzymklassifikation

**Tabelle: Enzymklassifikation**
Hauptgruppe	Katalytische Reaktion	Wichtige Unterklassen (Beispiele)
Oxidoreduktasen	Übertragung von Reduktionsäquivalenten (1 Elektron); Oxidierung des Elektronendonators und Erhöhung der Ladung, Reduktion des Elektronenakzeptors und Verringerung der Ladung	Dehydrogenasen (Alkoholdehydrogenase), Oxidasen (Xanthinoxidase), Reduktasen (Glutathionreduktase)
Transferasen	Übertragung ganzer Gruppen (z.B. Aminogruppen)	Aminotransferasen (Aspartataminotransferase [AST]) Phosphotransferasen (Glykogenphosphorylase)
Hydrolasen	Hydrolytische Spaltung kovalenter Bindungen	Esterasen (Acetylcholinesterase) Peptidasen/ Proteasen (α-Amylase)
Lyasen	Aufbrechen von Bindungen zwischen zwei Kohlenstoffatomen oder einem Kohlenstoffatom und Sauerstoff oder Kohlenstoff und Schwefel	C-C-Lyasen (Aldolase) C-O-Lyasen (Fumarase)
Isomerasen	Umwandlung isomerer Moleküle ineinander ohne Änderung der Summenformel	Cis-trans-Isomerasen (Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase, Phosphoglucoisomerase)
Ligasen	Auch Synthetasen genannt, energieabhängige Verknüpfung von Verbindungen (z.B. abhängig von ATP)	C-C-Ligasen (Pyruvat-Carboxylase) C-N-Ligasen (Glutaminsynthetase)

Isoenzyme, Coenzyme und Prosthetische Gruppen

Enzyme können modifiziert werden, um verschiedenen Organen die gleichen Aktivitäten zu ermöglichen oder damit Substanzen außerhalb der Substrat/Enzym/Produkt-Sequenz die Enzyme beeinflussen können.

Isoenzyme

Katalyse der gleichen Reaktionen, leichte Unterscheidung in ihrer Struktur (unterschiedliche Aminosäure-Sequenz) und den Organen, auf die sie wirken (Glykogenphosphorylase in den Muskeln vs. α-Glucosidase im Herzen)

Coenzyme

Kleine Hilfsmoleküle zur Ingangsetzung einer enzymatischen Reaktion
- Fähigkeit der Enzymbindung
- Erfüllung bestimmter Funktionen (Elektronenübertragung, Übertragung von organischen Stoffen)
- Vitamine dienen oft als Vorläufer vieler organischer Kofaktoren.

**Tabelle: Überblick wichtiger Coenzyme**
Coenzyme	Assoziiertes Vitamin	Reaktionstyp	Beispiele von Enzymen
Thiaminpyrophosphat	B1	Oxidative Decarboxylierung Decarboxylierung Abbau von Aminosäuren	Transketolase, Pyruvat-Dehydrogenase
FAD/FADH₂	B2	Elektronentransfer	Succinat-Dehydrogenasen
NAD⁺/NADP⁺	B3	Elektronentransfer	Viele Dehydrogenasen
Lipoamid	B4	Oxidative Decarboxylierung Decarboxylierung Abbau von Aminosäuren	Pyruvat-Dehydrogenase
Coennzyme A (CoA)	B5	Acyltransfer	α-Ketoglutarat-Dehydrogenase
Pyridoxalphosphat	B6	Transaminierung Transaminierung Abbau von Aminosäuren	Alanin-Transaminase (ALT)
Biotin	B7	Carboxylierung	Pyruvat-Carboxylase
Tetrahydrofolat (THF)	B9	Transfervon C1-Gruppe	Purine-Synthese, Thymidylat-Synthase
5-Deoxyadenosylcobalamin	B12	Intramolekulare Umlagerungen	Homocystein-Methyltransferase, Methylmalonyl-CoA-Mutase

Prosthetische Gruppen

Spezifische nicht-Polypeptid-Einheiten mit fester Bindung an das Enzym und erforderlich für die biologische Funktion einiger Enzyme
Dauerhafte Bindung an das Enzym

Interaktion zwischen Enzym, prosthetischer Gruppe und Substrat: Die prothetische Gruppe ist dauerhaft mit dem Enzym verbunden und sorgt für die Funktionsfähigkeit des Enzyms.
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Klinische Relevanz

Die folgenden Erkrankungen werden durch einen Enzymmangel verursacht:

Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase Mangel: X-chromosomal rezessiv vererbbar. Kann eine episodische intravaskuläre hämolytische Anämie hämolytische Anämie Anämie: Überblick und Formen verursachen, ausgelöst durch Infektionen, bestimmte Medikamente, Stress oder Lebensmittel wie Favabohnen, mit allen Symptomen und Anzeichen einer hämolytischen Anämie Anämie Anämie: Überblick und Formen wie Gelbsucht, Blässe, Dyspnoe Dyspnoe Dyspnoe (Atemnot/Luftnot), Müdigkeit und Tachykardie. Es kann auch einen Neugeborenenikterus verursachen.
Galaktosämie Galaktosämie Galaktosämie: die häufigste und schwerste Form der Galaktosämie Galaktosämie Galaktosämie und entsteht durch einen Mangel an Galaktose-1-Phosphat-Uridyltransferase. Tage nach der Geburt treten folgende klinische Symptome auf: Lethargie, Gedeihstörung Gedeihstörung Gedeihstörung, Gelbsucht und andere Anzeichen einer Leberschädigung.
Chronische Granulomatose: chronische Erkrankung, die durch Granulombildung gekennzeichnet ist. Die phagozytischen Zellen sind nicht in der Lage bakterientötende Superoxide zu produzieren, was auf einen Defekt in der Nikotinamid-Adenin-Dinukleotid-Phosphat-Oxidase in den Zellen hindeutet.
Lysosomale Speicherkrankheiten: eine Gruppe genetisch bedingter Stoffwechselstörungen, die durch lysosomale Defekte verursacht werden und zu einer Anhäufung von unverdauten Stoffwechselprodukten und zum Zelltod Zelltod Zellschäden und Zelltod führen:
- Morbus Gaucher: Erbkrankheit, die aufgrund eines Mangels an saurer β-Glucosidase zu einer Anhäufung von unverdauten Glykolipidsubstraten in den Zellen führt.
- Morbus Krabbe Morbus Krabbe Morbus Krabbe: Diese auch als Globoidzell-Leukodystrophie bezeichnete Erkrankung entsteht durch eine mangelhafte Aktivität der Galactozerebrosidase.
- Morbus Tay-Sachs: Entsteht durch einen Mangel an Hexosaminidase A. Diese autosomal rezessiv vererbte Lipidspeicherkrankheit führt zu Blindheit, Hypotonie Hypotonie Hypotonie, fortschreitendem kognitiven Verfall und Krampfanfälle Krampfanfälle Krampfanfälle im Kindesalter.

Quellen

Rassow et al.: Duale Reihe Biochemie.2. Auflage Thieme 2008, ISBN: 978-3-131-25352-1.
Zeeck: Chemie für Mediziner. 8. Auflage Urban & Fischer 2014, ISBN: 978-3-437-42444-1.

Grundlagen der Enzyme

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