Aminosäuren: Übersicht & Aufbau

Grundlagen der Aminosäuren

Aminosäuren (AS) bestehen aus einem zentralen Kohlenstoffatom verbunden mit einer Carboxylgruppe, einer Aminogruppe, einem Wasserstoffatom und einer Seitenkette (R-Gruppe). Es gibt Hunderte von Aminosäuren in der Natur, aber nur 20 sind die Bausteine von Proteinen beim Menschen (proteinogen). Neun dieser 20 sind essentielle Aminosäuren, da sie nicht synthetisiert werden können. Aminosäuren unterscheiden sich in ihren Eigenschaften nur durch die chemische Natur der Seitenkette (R-Gruppe). Sie werden am häufigsten nach ihrer Wechselwirkung mit Wasser als hydrophob (unpolar), hydrophil (polar) oder ionisch eingeteilt.

Redaktionelle Verantwortung: Stanley Oiseth, Lindsay Jones, Evelin Maza

Inhalt

Strukturmerkmale

Klassifikation

Chemische Eigenschaften von Aminosäuren

Katabolische Produkte von Aminosäuren

Quellen

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Strukturmerkmale

Grundstruktur

Jede Aminosäure (AS) besteht aus einem alpha- oder zentralen Kohlenstoff, der gebunden ist an:

Eine alpha-Amingruppe
Eine alpha-Carboxylgruppe
Ein Wasserstoffatom
Eine R-Gruppe, die zwischen den AS variiert und ihnen ihre einzigartigen Eigenschaften verleiht

Die Grundstruktur der Aminosäuren Diagramm — Die Grundstruktur der Aminosäuren
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Stereochemie

Isomere: Moleküle mit identischer Formel, aber unterschiedlicher Struktur
Stereochemie: Eigenschaft von Molekülen mit gleicher Summenformel und Atomfolge, aber unterschiedlicher dreidimensionaler Orientierung im Raum
Chiralität: Eigenschaft von Molekülen, die auf ihren Spiegelbildern nicht überlagerbar sind
- AS mit D- und L-Isomere
- Fast alle proteinogenen AS liegen in der L-Konfiguration vor
- Das chirale Zentrum jeder AS ist der alpha-Kohlenstoff, mit Ausnahme von Glycin (R-Gruppe ist ein Wasserstoffatom)

Isomerenstruktur — Isomere Formen von Aminosäuren
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R-Gruppen oder Seitenketten

R-Gruppen bestimmen die Unterschiede in Struktur, Funktion und biologischen Wechselwirkungen von AS.

R-Gruppen können auf zwei Arten klassifiziert werden:

Hydrophob oder hydrophil:
- Unpolare oder hydrophobe R-Gruppen: Seitenketten interagieren nicht mit Wasser; das Protein faltet sich so, dass sich diese AS zum Kern des Moleküls hin befinden.
- Gruppiert nach der Struktur:
  - Aromatische R-Gruppen (eine zyklische Verbindung, die als Benzolring bezeichnet wird)
  - Aliphatische R-Gruppen (verzweigte oder gerade offenkettige Verbindung)
- Polare oder hydrophile R-Gruppen: Seitenketten interagieren mit Wasser; auf der Oberfläche des Moleküls gefunden. Gruppiert nach Ionenladung:
  - Ungeladene R-Gruppen (neutral bei physiologischem pH)
  - Positiv geladene R-Gruppen (basische Aminogruppen)
  - Negativ geladene R-Gruppen (saure Carboxylgruppen)
Hydrophob, hydrophil und ionisch:
- Hydrophob: unpolare AS mit aromatischen oder aliphatischen R-Gruppen
- Hydrophil: polare AS mit neutraler Ladung, die Hydroxyl-, Sulfhydryl- oder Carboxamid-R-Gruppen enthalten
- Ionisch: AS, die durch Ionisierung bei physiologischem pH-Wert eine positive (Amine) oder negative (Carboxylate) Ladung annehmen

Unpolare und polare R-Gruppen — Kategorien von R-Gruppen oder Seitenketten von Aminosäuren

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Klassifikation

Essentielle und nicht essentielle Aminosäuren — *Nur während Wachstumsperioden oder positiver Stickstoffbilanz erforderlich
**Synthetisiert aus essentiellen AS
***Cystein-Analogon mit Selen anstelle des üblichen Schwefels: nicht direkt im genetischen Code kodiert
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**Tabelle: R-Seitenkettenkategorien**
Unpolar oder hydrophob		Polar oder hydrophil
Aromatisch	Phenylalanin Tryptophan Tyrosin*	Positiv geladen oder basisch	Arginin Histidin Lysin
Aliphatisch	Alanin Alanin Synthese nicht-essenzieller Aminosäuren Glycin Isoleucin Leucin Methionin** Prolin Prolin Synthese nicht-essenzieller Aminosäuren Valin	Ungeladen	Asparagin Cystein Cystein Synthese nicht-essenzieller Aminosäuren Glutamin Glutamin Synthese nicht-essenzieller Aminosäuren Methionin** Serin Serin Synthese nicht-essenzieller Aminosäuren Threonin Tyrosin*
Aliphatisch		Negativ geladen oder sauer	Aspartat Glutamat

*Kann als unpolar oder polar angesehen werden, da die OH-Gruppe eine Wasserstoffbrücke bilden kann.
**Kann als unpolar oder polar angesehen werden, da es einen Schwefel enthält.

Chemische Eigenschaften von Aminosäuren

Ionisierung: Bildung von Ionen und Aufnahme einer negativen oder positiven Ladung durch Aufnahme oder Verlust von Elektronen; bei AS in Abhängigkeit vom pH-Wert
pKs: pH-Wert, bei dem die Hälfte der ionisierbaren Moleküle ein Proton hat und die andere Hälfte nicht
AS sind amphotere Moleküle, d.h. sie besitzen basische und saure Eigenschaften.
- Carboxyl- und Aminogruppen haben die gleiche Säure- und Basizitätsstärke.
Bei neutralem pH-Wert fehlt der Carboxylgruppe einer AS ein Proton, während die Aminogruppe ein Proton hat (Zwitterionform oder dipolares Ion).
Zwitterion: ein Molekül mit einer positiv geladenen funktionellen Gruppe (Amin) und einer negativ geladenen Gruppe (Carboxyl) und einer Nettoladung von null
- Hohe Schmelztemperaturen und gute Wasserlöslichkeit
- pI : pH-Wert, bei dem die AS in ihrer Zwitterion-Form vorliegt

Wenn der pH-Wert< pI, das Stickstoffatom der Amingruppe erhält ein Proton → AS = Kation
Wenn der pH-Wert> pI, die Carboxylgruppe verliert ein Proton → AS = Anion
Das Vorhandensein anderer Carbonsäuren, Amin- und Hydroxylgruppen in den Seitenketten trägt ebenfalls zum Ionisierungsgrad bei variierenden pH-Werten bei.

Beispiel für die Ionisierung mit Asparaginsäure. Oben sind die vier verschiedenen Formen, die mit Ionisation existieren können. Wenn Äquivalente von Hydroxyl- (OH) Gruppen (auf der x-Achse) hinzugefügt werden, steigt der pH-Wert an (y-Achse). Wenn der pH-Wert ansteigt, werden die pK-Punkte erreicht und nach und nach werden mehr Wasserstoffionen (Protonen) aus der Asparaginsäure freigesetzt, wodurch ihre Ladung sinkt.
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Katabolische Produkte von Aminosäuren

Katabolismus des Aminosäurenflusses — Die drei Kategorien kataboler Produkte von Aminosäuren: glucogen (grün), ketogen (rot) und sowohl glucogen als auch ketogen (blau). Der Glukose-Pyruvat-Weg auf der linken Seite repräsentiert Glykolyse und Glukoneogenese. Der rechte Zyklus repräsentiert den Citratzyklus. Alle Aminosäuren werden in ein von sechs Zwischenprodukten (grüne Kästchen) zerlegt: Pyruvat, Acetyl-CoA, Oxalacetat, Alpha-Ketoglutarat, Succinyl-CoA und Fumarat.
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Der Katabolismus von AS beinhaltet anaplerotische Reaktionen (chemische Reaktionen, die Zwischenstufen von Stoffwechselwegen bilden).

Aminosäuren können nach den Abbauprodukten eingeteilt werden und in welche Stoffwechselwege sie als Zwischenprodukte dienen:

Glucogene AS (grün in obiger Abbildung) → Gluconeogenese-Zwischenprodukte
Ketogene AS (rot in obiger Abbildung) → Ketogenese-Zwischenprodukte
Glucogene und ketogene AS (blau in obiger Abbildung) → beide Wege

Quellen

Rassow et al.: Duale Reihe Biochemie. 2. Auflage Thieme 2008, ISBN: 978-3-131-25352-1.2.
Heinrich et al. (Hrsg.): Löffler/Petrides: Biochemie und Pathobiochemie. 9. Auflage Springer 2014, ISBN: 978-3-642-17971-6.3.
Berg et al.: Biochemie. 7. Auflage Springer Spektrum 2012, ISBN: 978-3-827-42988-9