Enzymkinetik: Reaktion & Abhängigkeiten

Enzymkinetik

Die Enzymkinetik ist ein Themenbereich der biophysikalischen Chemie. Sie beschäftigt sich mit chemischen Reaktionen, die durch Enzyme Enzyme Grundlagen der Enzyme katalysiert werden. Enzyme Enzyme Grundlagen der Enzyme als Biokatalysatoren können die Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzen und sie somit begünstigen. Konkret geht es in der Enzymkinetik um die Untersuchung von Reaktionsgeschwindigkeiten in Abhängigkeit verschiedener Parameter, z.B. der Substratkonzentration, dem pH-Wert und der Temperatur sowie dem Einfluss von Cofaktoren und Inhibitoren. Die Enzymkinetik besitzt somit auch große Relevanz für die Biochemie und Medizin. Im menschlichen Körper existieren zahlreiche Enzym-katalysierte Reaktionen, die durch diverse Einflüsse reguliert sein können.

Redaktionelle Verantwortung: Stanley Oiseth, Lindsay Jones, Evelin Maza

Inhalt

Reaktionsverlaufskurve

Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Temperatur

Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit vom pH

Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration

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Reaktionsverlaufskurve

Der Reaktionsverlauf wird durch Änderungen der freien Energie der Substrate (S), des Übergangszustands und der Produkte (P) bestimmt.
Die freie Energie kann über die Gibbsche Gleichung für die freie Energie berechnet werden: ΔG = ΔH – TΔS
- ΔG= Änderung der freien Energie: Niedrigere Werte bedeuten, dass die Reaktion wahrscheinlicher auftritt. Negative Werte bedeuten, dass die Reaktion spontan erfolgt.
- ΔH= Enthalpieänderung: verbunden mit Wärmeänderungen einer Reaktion, bei der exotherme Reaktionen eine hohe Enthalpie haben und Wärme freisetzen und endotherme Reaktionen eine niedrige Enthalpie haben und Wärme benötigen
- T= Aktuelle Temperatur der Umgebung
- ΔS= Entropieänderung:
  - Die Entropie ist ein Maß für die Unordnung eines Systems, die von der Anzahl der möglichen Mikrozustände abhängig ist.
  - Beispiel: Systeme mit ↑ Anzahl möglicher Mikrozustände → ↑ Entropie
Der Übergangszustand stellt den instabilsten Punkt der Wechselwirkungen zwischen dem Enzym und Substrat dar und ist der Punkt mit der höchsten Energie der Reaktion.
Enzyme Enzyme Grundlagen der Enzyme stabilisieren den Übergangszustand und senken die Aktivierungsenergie (ΔG⁰) der Reaktion, wodurch die Reaktion deutlich einfacher zu erreichen ist.
Sobald der Übergangszustand erreicht ist, muss die Reaktion zu einem niedrigeren Energiezustand fortschreiten. Dies wird erreicht, indem entweder die Substrate in Produkte umgewandelt werden oder in die Ausgangslage zurückgekehrt wird.

Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Temperatur

Ein Temperaturanstieg von 10^° C erhöht die Aktivität der meisten Enzyme Enzyme Grundlagen der Enzyme um 50-100 %, und Variationen von nur 1 oder 2 Grad können die Aktivität um 10-20 % erhöhen.
Dies kann nur in einem begrenzten Temperaturbereich erfolgen, da Enzyme Enzyme Grundlagen der Enzyme ein Temperaturoptimum haben und bei zu hohen Temperaturen denaturiert (irreversibel abgebaut) werden.
Übliche Körpertemperaturen:
- 36–38^° C: optimale Körpertemperatur; ermöglicht es Enzymen, richtig zu funktionieren
- <36^° C: Hypothermie Hypothermie Hypothermie verursacht eine dramatische Verlangsamung der Enzymaktivität
- >38^° C: Fieber Fieber Fieber kann Enzymen zunächst ermöglichen, besser zu funktionieren
- >40^° C: Hyperthermie führt dazu, dass Enzyme Enzyme Grundlagen der Enzyme zu denaturieren und ihre Funktion verlieren (Hitzeerschöpfung und Hitzschlag Hitzschlag Hitzeerschöpfung/Hitzschlag).

Graph showing the effect of temperature on enzymes — Diagramm, das den Einfluss der Temperatur auf Enzyme zeigt:
Dies verwendet keine echten Daten, sondern nur ein Diagramm, um das allgemeine Muster zu zeigen. (Optimale Temperatur = 37,5° C hier)
Bild von Lecturio.

Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit vom pH

Enzyme Enzyme Grundlagen der Enzyme arbeiten bei einem optimalen pH-Wert. Veränderungen des pH-Wertes bewirken Veränderungen innerhalb der funktionellen Gruppen des Enzyms oder seines Substrats.
pH-Änderungen führen zu Veränderungen der ionischen oder hydrophoben Kräfte, die die räumliche Struktur am aktiven Zentrum beeinflussen und die Fähigkeit des Enzyms, sein Substrat zu binden, verbessern oder verschlechtern.
Stärkere pH-Änderungen in beide Richtungen können das Enzym sogar denaturieren. Pepsin zum Beispiel wirkt effektiv bei einem pH-Wert von etwa 2, wo andere Enzyme Enzyme Grundlagen der Enzyme längst denaturiert wären.
Enzyme Enzyme Grundlagen der Enzyme in verschiedenen Bereichen des Körpers arbeiten bei den häufigsten pH-Werten dieser Bereiche.
Gängige pH-Werte:
- Blutstrom: 7,35-7,45
- Magen Magen Magen: <2, wenn er voll ist; 2–6 beim Fasten
- Duodenum Duodenum Dünndarm: 5–7
- Jejunum Jejunum Dünndarm: 6-7
- Ileum Ileum Dünndarm: 7-8

Optimum pH and temperature at which enzymes function — Diagramm, das die wirkung des pH-Werts auf Enzyme zeigt.

Bild von Lecturio.

Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration

Steady-State-Bedingungen

Frühe Veränderungen der Konzentrationen von S, Enzym (E), Enzym-Substrat-Komplex (ES) und P ändern sich dramatisch und sind schwer zu messen. Der stationäre Zustand tritt auf, wenn die Änderungen in E und ES relativ gering sind.

E und S sind früh in der Reaktion hoch, während ES und P niedrig sind.
ES und P nehmen im Laufe der Reaktion zu und verringern E und S.
Wenn S abnimmt, nimmt auch die Bildung von ES spät in der Reaktion ab. An diesem Punkt wird eine umgekehrte Reaktion wahrscheinlich.

Anfangsreaktionsgeschwindigkeit (V_o)

Die Anfangsgeschwindigkeit der Reaktion wird verwendet, um die Messung der Rückwärtsreaktion zu vermeiden, sobald genügend Produkt gebildet worden ist.

Höhere Substratkonzentrationen erhöhen V₀ bis sich die Reaktion V_max nähert.
V₀ = V_max[S] / K_M + [S]
Wenn [S] nach oben geht, V₀ nähert sich V_max.
Wenn [S] nach unten geht, V₀ nähert sich K_M.
Kcat = die Menge an Produkt, die entsteht, wenn die Reaktion V_max erreicht. Dies ermöglicht die Messung konkreter Ergebnisse einer Reaktion-

Michaelis-Menten-Graph

Darstellung der anfänglichen Reaktionsgeschwindigkeit (V₀) auf der y-Achse gegen die Substratkonzentration auf die x-Achse auf einem Substratkonzentration aufgrund der Enzymsättigung mit Substrat.

Michaelis-Menten-Konstante (K_M)

K_M ist die Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit (1/2 V_max) erreicht wird.

Gibt die Affinität eines Enzyms für sein Substrat an und ist charakteristisch für den jeweiligen Enzym-Substrat-Komplex.

Wenn der K_M-Wert niedrig ist, so hat das Enzym eine hohe Affinität für das Substrat und es weniger benötigt wird, um 1/2 V_max zu erreichen.
Wenn der K_M-Wert ist hoch, so hat das Enzym eine niedrige Affinität für das Substrat und es mehr benötigt wird, um 1/2 V_max zu erreichen.
Abhängig von der Temperatur und pH-Wert, aber unabhängig von der Enzymkonzentration.

Lineweaver-Burke-Handlung

1/V₀ wird auf der y-Achse und 1/[S] wird auf der x-Achse aufgetragen, was zu einem linearen Diagramm der gleichen Daten führt, die in der Michaelis-Menten-Kinetik verwendet werden.

Die Steigung der Linie ist gleich K_M/V_max.
Der y-Achsenabschnitt ist gleich 1/V_max.
Der x-Achsenabschnitt ist gleich -1/K_M.

Grundlagen der Michaelis-Menten-Kinetik
Bild von Lecturio

Michaelis-Menten-Graph — Grundlagen der Michaelis-Menten-Kinetik
Bild von Lecturio

Quellen

Rassow et al.: Duale Reihe Biochemie. 2. Auflage Thieme 2008, ISBN: 978-3-131-25352-1.
Heinrich et al. (Hrsg.): Löffler/Petrides: Biochemie und Pathobiochemie. 9. Auflage Springer 2014, ISBN: 978-3-642-17971-6.